Reconhecimento do AG:
- Ac’s são produzidos por plasmocitos q são lyb estimuladosWE@#$@¨&%...
- Imunoglobulinas são tipos de anticorpos.
- Anticorpos reconhecem ags solúveis.
- TCR é um receptor de membrana para antígenos, mas soh vai reconhecer antígenos apresentados pelo MHC. TCR é um receptor apenas de célula T.
- No anticorpo o local de ligação do antígeno é composto por 3 CDR (região determinante de complementariedade) na VH e 3 CDR na VL.
- Um TCR é composto por 3 CDR na V.alfa e 3 CDR na V-beta.
- Uma molécula de MHC é composta por uma fenda de ligação de peptídeo de alfa1 e alfa2 (classe I) e alfa1 e beta1 (classe II). Ele só reconhece peptídeos. TCR só reconhece peptídeos ligados ao MHC e anticorpo reconhecem quaisquer macromoléculas e substancias químicas.
Estruturas moleculares dos AC’s: Um Ac tem estrutura básica simétrica com duas cadeias leves idênticas e duas cadeias pesadas idênticas.
Região de ligação do AG: formado pelos domínios variáveis parecidas entre si, com pequenas mudanças de uma para outra. Todas elas tem duas regiões variáveis e o resto da molécula é chamada de região constante, esta tem como função efetora determinar o reconhecimento daquela imunoglobulina. A região constante é ligada na célula do sistema imune, ou seja, o anticorpo, e a região variável se liga no AG especifico de acordo com o tipo de imunoglobulina.
A cadeia variável varia de acordo com a resposta do antígeno e sua seqüência de aminoácidos. A cadeia pesada é chamada de H (heavy) e a leve de L (light).
Os domínios das imunoglobulinas são as regiões que desempenham o papel de ligação com o Ag (na parte variável) e com uma célula do sistema imune (parte constante).
Uma célula B produz Acs clonados com a mesma região variável e com a mesma especificidade para um tipo de Ag à ANTICORPO MONOCLONAL.
Os domínios da região C são separados do local de ligação de Ags e não participam do seu reconhecimento.
As regiões hipervariaveis formam uma estrutura tridimensional que se liga ao Ag de forma complementar, por isso são tbm chamadas de regiões determinantes de complementariedade (CDR’s).
A CDR 3 é a mais hipervariavel de todas, ela tem maior especificidade.
sotipos do AC | Cadeia H | Meia-vida | Função |
IgA à 1 e 2 | Alfa 1 ou alfa 2 | 6 | Imunidade das mucosas |
IgD à 0 | | 3 | Receptor de ag dos LyB |
IgE à 0 | | 2 | Hipersensibilidade imediata |
IgG à | Gama 1 2 3 ou 4 | 23 | Opsonização, ativa complemento, imunidade neonatal, ADCC ??? |
IgM à 0 | | 5 | Receptor de ag dos lyB inatos, ativa complemento. |
· ADCC: citotoxicidade celular dependente de anticorpo.
Flexibilidade das cadeias de Imunoglobulinas: as moleculas de AC são flexíveis, permitindo que se liguem a uma grande variedade de antígenos.
- É importante saber a diferença entra elas pois as secretadas significam que o individuo está com a resposta imune ativada, mas se for encontrado imunoglobulinas de membrana significa que são anticorpos de memória ligados a membrana do linfócito T. O tamanho e peso molecular das duas serão diferentes. Uma imunoglobulina de membrana precisa atravessar a membrana ate encostar no citoplasma, isto porque se ela precisar de nutrientes ela tem de onde pegar.
Geralmente a forma secretada é menor, pois ela não necessita de uma parte da seqüência de aa’s que é usada para fazer fosforilação (tradução de sinais feita quando a imunoglobulina esta presa na membrana, ela envia esses sinais para ativar a célula do sistema imune que ela esta ligada).
- Papaína à separa duas regiões que ligam-se a antigenos (fragmentos Fab) mais a porção que liga o complemento e os receptores Fc (fragmentos Fc).
- Pepsina à gera um único fragmento bivalente que liga antígeno no F(ab)2.
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